РОЛЬ ЧЕТВЕРТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ В СТАБИЛИЗАЦИИ ФЛУОРЕСЦЕНТНЫХ БЕЛКОВ
Олеся В. Степаненко,1 В. В. Верхуша,2, 3 М. М. Шаеловский,4
Т. Д. Алейникова,4
В. Н. Уверский,5, 6 И. М. Кузнецова,1 К. К. Туроверов 1
1 Институт цитологии РАН, Санкт-Петербург, Россия, 2 Международный
биотехнологический центр Московского государственного университета, Россия,
3 Медицинский научный центр Университета Колорадо, Денвер, США,
4 Институт экспериментальной медицины РАМН, Санкт-Петербург, Россия,
5 Институт биологического приборостроения РАН, Пущино, Россия и
6 Университет штата Индианополис, Индиана, США;
1 электронный адрес: kkt@mail.cytspb.rssi.ru
Для использования флуоресцентных белков (FPs) в качестве маркеров при изучении экспрессии генов, локализации и
динамики белков в клетке большое значение имеет их стабильность. В работе выполнено сравнительное изучение стабильности
флуоресцентных белков, имеющих различную четвертичную структуру: EGFP (мономер зеленого флуоресцентного белка, GFP), zFP506
(тетрамер OFF), mRFP1 и "dimer2" (соответственно мономер и димер красного флуоресцентного белка), DsRed1 (красный тетрамер).
Характер зависимости интенсивности флуоресценции от концентрации гуанидингидрохлорида (GdnHCl) для этих белков существенно
различается. Показано, что тетрамер зеленого белка zFP506 обладает большой стабильностью по сравнению с мономером зеленого белка
EGFP, димер красного белка "dimer 2" обладает меньшей стабильностью по сравнению с тетрамером DsRed1, однако стабильность мономера
красного белка mRFP1 примерно такая же, как стабильность тетраметра DsRed1. Сделан вывод о том, что четвертичная структура не
является единственным фактором, определяющим стабильность флуоресцентных белков.
Ключевые слова: флуоресцентные белки, олигомеризация, стабильность белков, фолдинг белков
Back
Contents
Main
|
