СТРУКТУРНАЯ ДИНАМИКА, СТАБИЛЬНОСТЬ И ФОЛДИНГ БЕЛКОВ
И. М. Кузнецова,1 В. Форже,2
К. К. Туроверов 1
Институт цитологии РАН, Санкт-Петербург, Россия, и
2 Отдел молекулярной и структурной биологии Комиссариата по атомной энергии, Гренобль, 38054, Франция;
1 электронный адрес: kkt@mail.cytspb.rssi.ru
В работе дан обзор современных представлений о фолдинге белков in vitro, согласно которым аминокислотная
последовательность белка, возникшая в результате эволюционного отбора, такова, что в ней запрограммированы структура нативного
состояния, путь ее достижения и существование свободно-энергетического барьера между наганным и денатурированным состояниями
белка. Последнее означает, что макромолекула белка может находиться либо в нативном, либо в денатурированном состоянии. При этом
все макромолекулы нативного белка идентичны, если не считать флуктуации структуры, обусловленных броуновским движением входящих в
их состав атомов. Идентичность всех молекул белка в нативном состоянии исключительно важна для их правильного функционирования.
Обсуждается зависимость стабильности белка, мерой которой является разность свободных энергий белка в нативном и денатурированном
состояниях, от температуры и концентрации денатуранта. Рассмотрены существующие подходы, позволяющие характеризовать переходное
состояние и ядро сворачивания. Обсуждается роль промежуточных и неправильно свернутых состояний в образовании аморфных агрегатов и
амилоидных фибрилл.
Ключевые слова: фолдинг белков, равновесная динамика белков, промежуточные состояния, переходное состояние, ядро
сворачивания, амилоидные фибриллы, стабильность белков
Back
Contents
Main
|
