2010, Том 52, № 11, c. 938–945

ОЛИГОМЕРНЫЕ ФОРМЫ, ФУНКЦИИ И ЛОКАЛИЗАЦИЯ В КЛЕТКЕ БЕЛКА α-КРИСТАЛЛИНОВОГО ТИПА ИЗ МИКОПЛАЗМЫ И. Е. Вишняков,1 С. А. Левицкий,2 В. Н. Лазарев,2 Х. А. Айала,3 В. А. Иванов,1 Е. С. Снигиревская,1 Я. Ю. Комиссарчик,1 С. Н. Борхсениус 1, * 1 Институт цитологии РАН, Санкт-Петербург, Россия, 2 НИИ физико-химической медицины ФМБА, Москва, Россия, и 3 Институт молекулярной биологии им. С. Очоа Национального Совета по Науке, Мадрид, Испания; * электронный адрес: borch@mail.cytspb.rssi.ru Белок теплового шока α-кристаллинового типа (α-БТШ) IbpA из Acholeplasma laidlawii был экспрессирован в Escherichia coli и выделен из клеточного экстракта методом ионной хроматографии на колонке с Ni-сефарозой. Обнаружено, что рекомбинантный IbpA спонтанно формирует олигомеры in vitro. С помощью электронной микроскопии высокого разрешения выявлены структуры, образуемые IbpA, диаметром около 15 нм. Методом гель-фильтрации оценена молекулярная масса олигомеров IbpA, согласно которой большинство из них состоит из 24 субъединиц. Рекомбинантный IbpA защищает некоторые растворимые белки в клеточном экстракте E. coli от агрегации при нагреве до 55 °С и оказывает слабый положительный эффект на термоустойчивость клеток E. coli, что указывает на его шаперон-подобную функцию. Выявлены различия во внутриклеточной локализации IbpA при обычных условиях роста клеток A. laidlawii и после теплового шока. Мы предполагаем, что IbpA может принимать участие в защите внутриклеточных структур во время стресса. Ключевые слова:  микоплазмы, тепловой шок, α-БТШ, олигомеры, шаперонная функция, иммуноцитохимия | Pdf | Back | Contents | Main |