ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ТИОФЛАВИНА Т С АМИЛОИДНЫМИ ФИБРИЛЛАМИ КАК ИНСТРУМЕНТ ДЛЯ ИЗУЧЕНИЯ ИХ СТРУКТУРЫ
А. И. Сулацкая,1, 2, * И. М. Кузнецова 1
1 Институт цитологии РАН, Санкт-Петербург, и 2 С.-Петербургский
государственный политехнический университет;
* электронный адрес: ansul@mail.ru
Бензтиазольный краситель тиофлавин Т (ThT) широко и эффективно используется для диагностики возникновения амилоидных и амилоидо-подобных фибрилл in vivo
и in vitro. Однако механизмы специфического связывания красителя с амилоидными фибриллами и причины существенного возрастания квантового выхода флуоресценции
ThT при его инкорпорации в амилоидные фибриллы до сих пор недостаточно изучены. Результаты, полученные в настоящей работе, позволили заключить, что ThT встраивается в
амилоидные фибриллы в мономерной форме, а предположения об образовании красителем димеров, эксимеров или мицелл необоснованны. Было показано, что увеличение
квантового выхода флуоресценции ThT при встраивании красителя в амилоидные фибриллы обусловлено ограничением торсионных колебаний бензтиазольного и аминобензольного
колец друг относительно друга. Методом равновесного микродиализа показано существование двух мод связывания ThT с фибриллами на основе инсулина. Определены количество
мест связывания и константы связывания ThT с каждой из этих мод.
Ключевые слова: тиофлавин Т, амилоидные фибриллы, квантовый выход, поглощение, флуоресценция, инсулин
| Pdf |
Back |
Contents |
Main |
|
