ДВОЙНАЯ РОЛЬ ШАПЕРОНОВ В ОТВЕТЕ КЛЕТКИ И ВСЕГО ОРГАНИЗМА НА СТРЕСС
Б. А. Маргулис, И. В. Гужова
Институт цитологии РАН, Санкт-Петербург;
электронный адрес: margulis@cytspb.rssi.ru
Шапероны представляют собой класс белков, способных узнавать вновь синтезированные или поврежденные полипептиды и далее транспортировать
их к местам назначения в клетке или способствовать деградации необратимо испорченных молекул. Члены семейства белков теплового шока Hsp70 можно
считать одними из самых первых открытых шаперонов, и к настоящему времени достаточно хорошо изучен шаперонный механизм, основанный на этих
белках. С помощью этого механизма Hsp70 выполняет двойственную роль: он исправляет структуру вновь синтезированных или поврежденных
полипептидов или способствует деградации "неисправимых" белков в протеасомах. С шаперонной активностью связаны многие функции Hsp70 в клетке и
вне ее - защитная и иммуномодулирующая. Защитная активность внутриклеточного шаперона продемонстрирована в огромном количестве экспериментов
in vitro и in vivo. К началу 2000-х годов стало очевидным, что Hsp70 может выходить из клеток под действием некоторых стрессовых факторов,
причем ставший экзогенным белок оказывает ряд эффектов на клетки системы врожденного иммунитета, что говорит о том, что Hsp70 играет защитную роль
уже на уровне целого организма. Одной из задач обзора является описание тех функций внутри и вне клетки, которые выполняет шаперон. В силу своих
особенностей белок Hsp70 представляет значительный интерес для создания новых терапевтических технологий. Это направление на практическое
использование шаперона также освещено в обзоре.
Ключевые слова: белок теплового шока, шапероны, рак, нейродегенеративные заболевания
Back
Contents
Main
