БЕЛОК FtsZ И ЦИТОКИНЕЗ У БАКТЕРИЙ
И. Е. Вишняков, С. Н. Борхсениус
Институт цитологии РАН, Санкт-Петербург, Россия;
электронный адрес: borch@mail.cytspb.rssi.ru
В обзоре рассмотрены белки и надмолекулярные структуры, участвующие в процессе деления бактериальной клетки.
Ключевым белком деления большинства прокариот является белок FtsZ - гомолог тубулина эукариот, способный связывать и
гидролизовать ГТФ. Деление клетки начинается с образования так называемой дивисомы, основу которой составляет кольцо
сжатия (Z-кольцо), опоясывающее клетку примерно посередине. Кольцо представляет собой пучок латерально связанных
протофиламентов, образующихся в результате полимеризации белка FtsZ. Подмембранное Z-кольцо жестко связано с мембраной
при участии FtsA, ZipA, FtsW и многих других "вспомогательных" белков деления, входящих в состав дивисомы. Кольцо
направляет процесс цитокинеза, передавая на мембрану силу сжатия. По первичной структуре семейство прокариотных FtsZ
значительно отличается от эукариотных тубулинов, за исключением области сайта связывания ГТФ, по которой они в высокой
степени гомологичны. FtsZ является одним из самых консервативных белков у прокариот, однако гены ftsZ не обнаружены
у некоторых видов, геномы которых полностью секвенированы. Среди таких организмов 2 вида микоплазм (Ureaplasma parvum
и Mycoplasma mobile), Prostecobacter dejongeii, 10 видов хламидий и 5 видов архей. Эти организмы,
следовательно, делятся без участия FtsZ. В геномах двух названных микоплазм имеется много открытых рамок считывания,
кодирующих белки, которым пока не удается приписать какую-либо функцию, а при сравнении их первичных структур не
идентифицируется ни один из белков деления. Мы предполагаем, что в процесс деления этих организмов должны быть вовлечены
белки, выполняющие функцию, сходную с таковой белка FtsZ, и гомологичные этому или другим белкам деления на уровне
пространственной структуры.
Ключевые слова: белок FtsZ, деление бактериальных клеток, микоплазмы
Back
Contents
Main
