ВЛИЯНИЕ КАЛЬДЕСМОНА НА ОБРАЗОВАНИЕ СИЛЬНОЙ ФОРМЫ СВЯЗЫВАНИЯ МИОЗИНА С АКТИНОМ В ДЕНЕРВИРОВАННЫХ
СКЕЛЕТНЫХ МЫШЦАХ КРЫС
В. П. Кириллина,1 А. Якубец-Пука,2 Ю. С. Боровиков 1
1 Институт цитологии РАН, 194064, Санкт-Петербург, и
2 Институт экспериментальной биологии Ненцкого, 02093, Варшава, Польша;
электронный адрес: boroviko@mail.cytspb.rssi.ru
С помощью поляризационной флуориметрии исследовали влияние кальдесмона (CaD) на кон формационные изменения
Ф-актина (модифицированного флуоресцентным зондом TRITC-фаллоидином), инициированные субфрагментом 1 (С1) миозина в
отсутствие и в присутствии CaD в теневых мышечных волокнах, полученных из интактных и денервированных медленных
m. soleus (SOL) и быстрых m. extensor digitorum longus (EDL) скелетных мышц крысы. Показано, что присоединение С1 к
актину мышц как SOL, так и EDL вызывает изменения поляризационных параметров TRITC-фаллоидина, характерные для
формирования между актином и миозином сильной формы связывания и трансформации актиновых субъединиц из выключенной
(неактивной) во включенную (активную) конформацию. CaD существенно ингибирует этот эффект. Денервационная атрофия
подавляет эффект С1, но не оказывает влияния на способность CaD ингибироватъ образование сильной формы связывания в
актомиозиновом комплексе. Предполагается, что CaD "замораживает" структуру Ф-актина в выключенном состоянии, при этом
нарушение структуры актина, вызванное развитием денервационной атрофии, не затрагивает участков, ответственных за
связывание CaD и выключение мономеров актина в тонких нитях.
Ключевые слова: мышечное сокращение, кальдесмон, сильная форма связывания миозина с актином,
конформационные изменения Ф-актина, поляризованная флуоресценция TRITC-фаллоидина
Back
Contents
Main
|
