СУБЪЕДИНИЦЫ ПРОТЕАСОМ И α-РНП ИЗ КЛЕТОК ПЕЧЕНИ КРЫС ФОСФОРИЛИРОВАНЫ ПО ТИРОЗИНУ И
ТРЕОНИНУ
А. С. Цимоха, Ю. Я. Ватажок, Е. С. Вашукова, В. А. Куличкова, И. В. Волкова,
Ю. Б. Ермолаева, А. Г. Миттенберг, И. Н. Евтеева, В. А. Иванов, Л. Н. Гаузе, И. М. Константинова
Институт цитологии РАН, Санкт-Петербург, Россия;
электронный адрес: atsimokha@mail.cytspb.rssi.ru
Популяция протеасом в клетках эукариот гетерогенна. Нами показано, что 26S протеасомы, выделенные из ядер и
цитоплазмы клеток печени крыс, различаются по субъединичному составу, а также фосфорилированием субъединиц по треонину и тирозину.
Субъединичный состав α-РНП отличен от такового протеасом, однако α-РНП имеет в составе субъединицы 26S протеасомы.
α-РНП отличается от протеасом также фосфорилированием субъединиц. Показано, что и ядерные протеасомы, и α-РНП
гиперфосфорилированы по треонину, что может являться сигналом к транспорту этих частиц в клеточное ядро. Полученные результаты
позволяют предположить существование в клетке систем специфических протеинкиназ и фосфатаз, осуществляющих фосфорилирование и
дефосфорилирование протеасом и α-РНП, в результате чего происходит регуляция как внутриклеточного распределения, так и
функций разных популяций протеасом и α-РНП.
Ключевые слова: протеасомы, α-РНП, тирозин, треонин, фосфорилирование
|
