ИССЛЕДОВАНИЕ ВНУТРИКЛЕТОЧНОЙ ЛОКАЛИЗАЦИИ БЕЛКА ХСАР-Е В КЛЕТКАХ ЛИНИИ XL2
(XENOPUS LAEVIS) В НОРМЕ И ПРИ ИНГИБИРОВАНИИ ТРАНСКРИПЦИИ И ПРОЦЕССИНГА рРНК
Э. Р. Тимирбулатова,1 И. И. Киреев,1 Т. В. Картавенко,1
П. В. Гулак,2 В. Ю. Поляков,1 Ле Геллек К.,3 Р. Э. Узбеков 1, 3
1 Отдел электронной микроскопии, Научно-исследовательский институт физико-химической биологии
им. А. Н. Белозерского Московского государственного университета им. М. В. Ломоносова,
2 Научно-исследовательский институт биологии гена, Москва, и 3 Лаборатория биологии и
генетики развития, Университет Ренн-1, Франция;
1 электронный адрес: al_mira@rambler.ru
С помощью ингибиторного анализа было изучено взаимодействие белка ХСАР-Е, являющегося одной из субъединиц
комплекса конденсинов, с различными компонентами ядрышек клеток линии XL2 (Xenopus laevis). Показано, что в
интерфазных клетках ХСАР-Е локализуется в гранулярном компоненте ядрышек и в мелких глобулярных структурах в
кариоплазме. Методом двойного окрашивания антителами к ХСАР-Е и к маркерным белкам различных субдоменов ядрышка
была показана колокализация ХСАР-Е с белком гранулярного компонента ядрышка В23, но не с белками плотного
фибриллярного компонента фибрилларином и не с фактором транскрипции UBF. Ингибирование синтеза рРНК актиномицином
Д приводило к типичной сегрегации ядрышек, но не влияло на ассоциацию ХСАР-Е с "остаточным" гранулярным компонентом
сегрегированного ядрышка. Воздействие 5,6-дихлор-1β-д-рибофуранозид-бензимидазолом (ДРБ) вызывало диссоциацию
фибриллярных комплексов на более мелкие структуры, но также не влияло на локализацию ХСАР-Е в гранулярном компоненте.
Полученные данные позволяют заключить, что локализация ХСАР-Е не зависит от функционального состояния ядрышка.
Строгая колокализация ХСАР-Е с белком В23 позволяет высказать предположение о том, что ХСАР-Е прямо или посредством
взаимодействия с низкомолекулярными РНК участвует в процессинге рРНК и(или) в сборке прерибосомных частиц.
Ключевые слова: XCAP-E, condensing, nucleolar subcompartments
Back
Contents
Main
|
