ВЛИЯНИЕ ЭФР НА УБИКВИТИНИЛИРОВАНИЕ И ПРОТЕАСОМОЗАВИСИМУЮ ДЕГРАДАЦИЮ
ФОСФОЛИПАЗЫ Cy1 В КЛЕТКАХ А431
А. Л. Евдонин, Н. В. Цупкина, Н. Н. Никольский, Н. Д. Медведева 1
Институт цитологии РАН, Санкт-Петербург, Россия;
1 электронный адрес: medved@mail:cytspb.rssi.ru
Фосфолипаза Су1 (ФЛС γ1) - фермент фосфоинозитидного обмена, один из ключевых участников передачи
внутриклеточного сигнала. Обнаружено, что действие ингибиторов протеасом - лактацистина и MG132 - на клетки А431 приводит
к накоплению ФЛС γ1 и появлению ее форм с более низкой электрофоретической подвижностью. Показано наличие
убиквитинилированных форм ФЛС γ1. Небольшое количество убиквитинилированной ФЛС γ1 выявлено уже в
нестимулированных клетках, а действие ЭФР приводит к накоплению в клетках убиквитинилированной формы ФЛС γ1.
Показана ЭФР-зависимая ассоциация ФЛС γ1 с убиквитин-лигазой с-Сb1. Динамика убиквитинилирования ФЛС γ1
при действии ЭФР полностью совпадает с динамикой ассоциации ее с белком с-Сb1. Полученные данные позволяют сделать
вывод о том, что ФЛС γ1 убиквитинилируется и подвергается протеасомозависимой деградации. Убиквитинилирование
ФЛС γ1 представляет собой ЭФР-зависимый процесс.
Ключевые слова: фосфолипаза С, внутриклеточная передача сигнала, рецептор ЭФР, клетки А431
Back
Contents
Main
